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¿Cuántas proteínas hay en el proteoma de la Tierra?

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Los humanos por sí solos tienen miles de proteínas. Con eso en mente, parece que la cantidad total de proteínas entre todas las especies sería muy grande.

¿Hay estimaciones disponibles sobre cuántas proteínas existen en la tierra en todos los organismos? También me interesaría saber cuántas de estas son proteínas únicas en comparación con proteínas que son muy similares a otras proteínas, es decir una estimación de proteínas no redundantes junto con las proteínas redundantes.


Registros actuales

Según Uniprot, hay 85.381.808 registros de proteínas, y con el filtro UniRef90 (es decir eliminando registros que pueden ser representados por una entrada con al menos un 90% de similitud de secuencia), hay 42,424,511. Sin embargo, estas bases de datos son objetivos móviles y cambiarán con el tiempo. Secuenciaremos más especies, encontraremos nuevas isoformas de empalme y varios otros métodos ampliarán las bases de datos. De hecho, las bases de datos también se truncarán de vez en cuando, ya que algunas proteínas hipotéticas pueden estar basadas en genes que, después de todo, resultan no codificar proteínas.

En 2007, un estudio estimó que el proteoma de la Tierra contendría alrededor de 5 millones de secuencias, y que la mayoría de ellas se aclararían para 2012. Sospecho que este es un estudio muy completo, sin embargo, muchas cosas han cambiado en los últimos 10 años. Esta estimación es en realidad menor que los casi 9 millones de especies estimadas en estudios más recientes.

Estimación aproximada

Así que hagamos algunos cálculos matemáticos del reverso del sobre. Supongamos que el artículo que estima cerca de 9 millones de especies es correcto y que solo hemos catalogado alrededor de 1,2 millones. Pero UniProt ni siquiera se acerca a este número. UniProt contiene 25477 nombres científicos en su vocabulario controlado. Entonces, para 25 mil nombres, tenemos 85 millones de registros de proteínas. ¿Y si tuviéramos 8,75 millones de nombres? Asumamos:

$ frac {Proteínas ~ previstas} {Especies ~ previstas} = frac {Proteínas ~ conocidas} {Especies ~ conocidas} $

Podemos reorganizar esto para:

$ frac {Especies ~ previstas ~ veces ~ {Proteínas ~ conocidas}} {Especies ~ conocidas} = Proteínas ~ previstas $

Estimación generosa (Uniprot, 335527 proteínas por especie):

$ frac {8750000 times {85381808}} {25477} = 2.932413e ^ {+ 10} $

Estimación conservadora (Swissprot, 41 proteínas por especie):

$ frac {8750000 times {554241}} {13408} = 3.616952e ^ {+ 7} $

En aras de la integridad, supongamos que el número de proteínas idénticas <90% seguirá siendo alrededor de la mitad de ese valor. Podemos decir que puede haber alrededor $ 1.8e ^ {+ 7} $ para $ 1.5 {e} ^ {+ 10} $ proteínas "únicas", menos de un billón ($ 1e ^ {+ 12} $). Dadas las absurdamente generosas 335 mil proteínas y las muy tacañas 41 proteínas por especie, podemos estar bastante seguros de que si de hecho hay 8,75 millones de especies, la cantidad de proteínas se situará entre esas estimaciones.

La suposición más grande aquí es que las proteínas tienen una relación lineal con las especies, lo que es poco probable que sea el caso, y con una estimación generosa, estamos fingiendo que no hay proteínas en UniProt que no tengan la anotación de especies. En cuanto a Swissprot, esto solo incluye proteínas que se han curado manualmente, por lo que ignora muchas proteínas que es seguro asumir que existen y, por lo general, solo cubre proteínas que son de interés para los científicos.


Una pequeña corrección a su pregunta, UniProt enumera ~ 20 mil genes codificadores de proteínas en el proteoma humano, no millones. Esos genes que codifican proteínas están sujetos a diversas modificaciones postraduccionales y corte y empalme de isoformas, por lo que habrá más proteínas finales que 20k.


Cómo construir una fábrica de proteínas

La complejidad de las estructuras moleculares de la célula es asombrosa. Habiendo logrado un gran éxito en el esclarecimiento de estas estructuras en los últimos años, los biólogos ahora están asumiendo el siguiente desafío: descubrir más sobre cómo se construyen. Un nuevo proyecto de investigación ahora proporciona información sobre un proceso de construcción muy inusual en el parásito unicelular Trypanosoma brucei.

Las células constan de una multitud de estructuras moleculares, algunas de las cuales exhiben una complejidad asombrosa. Los ribosomas, las fábricas de proteínas de la célula, pertenecen a los complejos más grandes y sofisticados y están formados tanto por ARN como por una gran cantidad de proteínas. Existen en todos los seres vivos y se les considera como una de las máquinas celulares que menos ha cambiado en todas las etapas de la evolución. Pero hay excepciones: en las mitocondrias, orgánulos celulares que sirven como plantas de energía, los ribosomas se ven considerablemente diferentes.

Una extensa maquinaria

Los científicos no solo están interesados ​​en la estructura y función de tales ribosomas, sino también en el "proceso de construcción": ¿cómo manejan las células el ensamblaje de estas estructuras complejas? ¿Y en qué se diferencian estos métodos de construcción para diferentes estructuras? Está claro que se necesita una extensa maquinaria celular para garantizar un ensamblaje suave de todos los ladrillos de construcción. Esta maquinaria celular responsable del ensamblaje de los ribosomas en las mitocondrias aún no se ha descrito. Ahora, investigadores del grupo Andr & eacute Schneider de la Universidad de Berna y del grupo Nenad Ban de ETH Zurich, investigaron el proceso de ensamblaje del ribosoma mitocondrial utilizando el parásito unicelular Trypanosoma brucei. Pudieron seguir el proceso de construcción e identificar la maquinaria celular asociada dedicada a ensamblar estos mitoribosomas. Dado que T. brucei causa enfermedades difícilmente tratables, incluida la enfermedad del sueño, los resultados podrían conducir a nuevas terapias. El proyecto fue posible gracias al Centro Nacional de Competencia en Investigación "ARN y enfermedad", que estudia el papel del ARN en los mecanismos de la enfermedad. Los resultados se han publicado ahora en "Ciencias."

Elementos desconocidos en el "negocio de la construcción"

El parásito Trypanosoma brucei se utilizó como sistema modelo, ya que sus mitoribosomas son particularmente complejos y, por lo tanto, es probable que requieran muchos pasos de ensamblaje. Los investigadores pudieron seguir todos estos pasos en detalle. "Hemos encontrado diferencias fascinantes", dice Moritz Niemann del Departamento de Química y Bioquímica de la Universidad de Berna, coautor. En los ribosomas mitocondriales, el ARN se puede considerar como el acero en el hormigón armado, mientras que en otros ribosomas se puede considerar que juega un papel estructural clave como en las estructuras a base de hierro como la Torre Eiffel. El análisis mostró que el ensamblaje de mitoribosomas en T. brucei procede a través de la formación de varios intermedios de ensamblaje. También involucra una gran cantidad de proteínas que forman un enorme andamiaje adaptativo alrededor del mitoribosoma emergente que no está presente en la estructura completa. Martin Saurer del Departamento de Biología de ETH Zurich y primer autor, dice que muchas de estas proteínas eran desconocidas en el "negocio de la construcción". "La microscopía crioelectrónica no solo nos permite visualizar complejos conocidos, sino también descubrir y describir un proceso celular completo: el sitio de construcción y la maquinaria involucrada en el ensamblaje de los ribosomas mitocondriales", agrega. Moritz Niemann estaba especialmente desconcertado por el enorme esfuerzo que la célula está poniendo en esto: "Hasta una cuarta parte de todas las proteínas en la mitocondria son componentes de los mitoribosomas o se requieren para construirlos".

Una mejor comprensión conduce a nuevas terapias

Dado que varias de las proteínas de ensamblaje tienen similitudes en otros organismos, los investigadores creen que los conocimientos obtenidos proporcionan información general para comprender mejor la maduración ribosómica en todos los organismos. Y debido a que todas estas proteínas son esenciales para el funcionamiento de la célula, estos hallazgos podrían ser útiles para desarrollar terapias contra T. brucei y parásitos relacionados que causan muchas enfermedades devastadoras en humanos y animales.


¿Cuántas proteínas hay en el proteoma de la Tierra? - biología

Figura 1: Galería de proteínas. Se muestran ejemplos representativos de tamaño de proteína con ejemplos dibujados para ilustrar algunos de los roles funcionales clave que asumen. Todas las proteínas de la figura se muestran en la misma escala para dar una impresión de sus tamaños relativos. Los pequeños objetos rojos que se muestran en algunas de las moléculas son los sustratos de la proteína de interés. Por ejemplo, en la hexoquinasa, el sustrato es glucosa. Se sabe que existe el asa en la ATP sintasa, pero la estructura exacta no estaba disponible y, por lo tanto, solo se dibujó esquemáticamente. Los nombres entre paréntesis son los ID de entradas de las estructuras de la base de datos PDB. (Figura cortesía de David Goodsell).

A menudo se hace referencia a las proteínas como los caballos de batalla de la célula. Se puede obtener una impresión de los tamaños relativos de estas diferentes máquinas moleculares en la galería que se muestra en la Figura 1. Un ejemplo favorito es el de la proteína Rubisco que se muestra en la figura y que es responsable de la fijación del carbono atmosférico, que literalmente construye la biosfera a partir de aire. Esta molécula, una de las proteínas más abundantes de la Tierra, se encarga de extraer unas cien Gigatoneladas de carbono de la atmósfera cada año. Esto es diez veces más que todas las emisiones de dióxido de carbono generadas por la humanidad por los tubos de escape de los automóviles, los motores a reacción, las centrales eléctricas y todas nuestras otras tecnologías impulsadas por combustibles fósiles. Sin embargo, los niveles de carbono siguen aumentando globalmente a tasas alarmantes porque este carbono fijo es reemitido posteriormente en procesos como la respiración, etc. Esta fijación química es realizada por estas moléculas de Rubisco con una masa monomérica de 55 kDa fijando CO2 uno a la vez, con cada CO2 con una masa de 0.044 kDa (solo otra forma de escribir 44 Da que aclara la relación 1000: 1 en masa). Para otro jugador dominante en nuestra biosfera, considere la ATP sintasa (MW≈500-600 kDa, BNID 106276), también mostrada en la Figura 1, que decora nuestras membranas mitocondriales y es responsable de sintetizar las moléculas de ATP (MW = 507 Da) que potencian gran parte de la química de la célula. Estas fábricas moleculares producen tantas moléculas de ATP que todos los ATP producidos por las mitocondrias en un cuerpo humano en un día tendrían casi tanta masa como el propio cuerpo. Como discutimos en la viñeta sobre "¿Cuál es el tiempo de rotación de los metabolitos?" el rápido cambio hace que esto sea menos improbable de lo que parece.

Figura 2: Galería de homooligómeros que muestra la hermosa simetría de estos complejos de proteínas comunes. Destacadas en rosa están las subunidades monoméricas que componen cada oligómero. Figura de David Goodsell.

El tamaño de proteínas como Rubisco y ATP sintasa y muchas otras se puede medir geométricamente en términos de cuánto espacio ocupan y en términos de su tamaño de secuencia, determinado por la cantidad de aminoácidos que se unen para formar la proteína. . Dado que el aminoácido promedio tiene una masa molecular de 100 Da, podemos interconvertir fácilmente entre masa y longitud de secuencia. Por ejemplo, el monómero Rubisco de 55 kDa tiene aproximadamente 500 aminoácidos que forman su cadena polipeptídica. La extensión espacial de las proteínas solubles y su tamaño de secuencia a menudo exhiben una propiedad de escala aproximada donde el volumen escala linealmente con el tamaño de secuencia y, por lo tanto, los radios o diámetros tienden a escalar como el tamaño de secuencia a la potencia de 1/3. Una simple regla general para pensar en proteínas solubles típicas como el monómero de Rubisco es que tienen un diámetro de 3-6 nm, como se ilustra en la Figura 1, que muestra no solo a Rubisco, sino a muchas otras proteínas importantes que hacen que las células funcionen. En aproximadamente la mitad de los casos, resulta que las proteínas funcionan cuando varias copias idénticas se unen simétricamente entre sí, como se muestra en la Figura 2. Estos se denominan homo-oligómeros para diferenciarlos de los casos en los que diferentes subunidades de proteínas se unen entre sí formando la forma llamados heterooligómeros. Los estados más comunes son el dímero y el tetrámero (y los monómeros no oligoméricos). Los homooligómeros son aproximadamente dos veces más comunes que los heterooligómeros (BNID 109185).

Existe una diferencia de tamaño a menudo sorprendente entre una enzima y los sustratos sobre los que trabaja. Por ejemplo, en las vías metabólicas, los sustratos son metabolitos que suelen tener una masa inferior a 500 Da, mientras que las enzimas correspondientes suelen ser unas 100 veces más pesadas. En la vía de la glucólisis, se procesan pequeñas moléculas de azúcar para extraer energía y componentes básicos para una biosíntesis adicional. Esta vía se caracteriza por una gran cantidad de máquinas de proteínas, todas las cuales son mucho más grandes que sus sustratos de azúcar, con ejemplos que se muestran en la esquina inferior derecha de la Figura 1 donde vemos el tamaño relativo de los sustratos denotados en rojo cuando interactúan con sus enzimas. .

Figura 3: Distribución de longitudes de proteínas en E. coli, levadura en gemación y células HeLa humanas. (A) La longitud de la proteína se calcula en aminoácidos (AA), basándose en las secuencias codificantes del genoma. (B) Las distribuciones se extraen después de ponderar cada gen con el número de copias de proteína inferido de estudios proteómicos de espectrometría de masas (M. Heinemann en prensa, M9 + glucosa LMF de Godoy et al. Nature 455: 1251, 2008, medios definidos T. Geiger et al. al., Mol. Cell Proteomics 11: M111.014050, 2012). Las líneas continuas son estimaciones de densidad de kernel gaussianas para las distribuciones que sirven como guía para el ojo.

Tabla 1: Mediana de la longitud de las secuencias codificantes de proteínas basadas en genomas de diferentes especies. Las entradas de esta tabla se basan en un análisis bioinformático de L. Brocchieri y S. Karlin, Nuc. Ácidos. Res., 33: 3390, 2005, BNID 106444. Como se analiza en el texto, proponemos una métrica alternativa que pondera las proteínas por su abundancia, como se revela en censos recientes de especificación de masas de todo el proteoma. Los resultados no son muy diferentes de las entradas en esta tabla, con eucariotas que tienen alrededor de 400 aa de largo en promedio y las bacterias alrededor de 300 aa de largo.

Se pueden calcular valores concretos para la longitud media del gen a partir de las secuencias del genoma como ejercicio bioinformático. La Tabla 1 informa estos valores para varios organismos que muestran una tendencia hacia secuencias de codificación de proteínas más largas cuando se pasa de organismos unicelulares a multicelulares. En la Figura 3, vamos más allá de los tamaños medios de las proteínas para caracterizar la distribución completa de las longitudes de las secuencias codificantes en el genoma, informando los valores de tres organismos modelo. Si nuestro objetivo era conocer el espectro de tamaños de proteínas, esta definición basada en la longitud genómica podría ser suficiente. Pero cuando queremos comprender la inversión en recursos celulares que se destina a la síntesis de proteínas, o predecir la longitud promedio de una proteína elegida al azar de la célula, abogamos por una definición alternativa, que se ha hecho posible gracias a censos recientes de todo el proteoma. Para este tipo de preguntas, las proteínas más abundantes deben recibir un peso estadístico más alto al calcular la longitud esperada de la proteína. Por lo tanto, calculamos la distribución ponderada de las longitudes de las proteínas que se muestran en la Figura 3, dando a cada proteína un peso proporcional a su número de copias. Esta distribución representa la longitud esperada de una proteína extraída al azar de la célula en lugar de extraída al azar del genoma. Las distribuciones que surgen de este enfoque centrado en proteomas dependen de las condiciones específicas de crecimiento de la célula. En este libro, optamos por utilizar como regla general la longitud de la proteína "típica" en procariotas ≈300 aa y en eucariotas ≈400 aa. Las distribuciones en la Figura 3 muestran que esta es una estimación razonable, aunque podría ser una sobreestimación en algunos casos.

Uno de los encantos de la biología es que la evolución necesita elementos funcionales muy diversos que crean valores atípicos en casi cualquier propiedad (que es también la razón por la que discutimos las medianas y no los promedios anteriormente). Cuando se trata del tamaño de las proteínas, la titina es una gran excepción. La titina es una proteína multifuncional que se comporta como un resorte no lineal en los músculos humanos con sus múltiples dominios desplegándose y replegándose en presencia de fuerzas y dando elasticidad a los músculos. La titina es aproximadamente 100 veces más larga que la proteína promedio con su cadena polipeptídica de 33 423 aa (BNID 101653). La identificación de las proteínas más pequeñas del genoma sigue siendo controvertida, pero las proteínas ribosómicas cortas de aproximadamente 100 aa son comunes.

Es muy común utilizar el etiquetado de proteínas con GFP para estudiar todo, desde su localización hasta sus interacciones. Armados con el conocimiento del tamaño característico de una proteína, ahora estamos preparados para revisar el acto aparentemente inofensivo de etiquetar una proteína. La GFP tiene 238 aa de largo y está compuesta por un barril beta dentro del cual los aminoácidos clave forman el cromóforo fluorescente, como se explica en la viñeta sobre "¿Cuál es el tiempo de maduración de las proteínas fluorescentes?". Como resultado, para muchas proteínas, el acto de marcar realmente debería considerarse como la creación de un complejo de proteínas que ahora es dos veces más grande que la proteína original no perturbada.


¿Qué es una proteína? Un biólogo explica

Solo 20 aminoácidos para cadenas en varias combinaciones para crear miles de variedades de proteínas en nuestro cuerpo. Crédito: David Goodsell / ProteinDatabase, CC BY-SA

Nota del editor: Nathan Ahlgren es profesor de biología en la Universidad de Clark. En esta entrevista, explica exactamente qué son las proteínas, cómo se fabrican y la amplia variedad de funciones que realizan en el cuerpo humano.

Una proteína es una estructura básica que se encuentra en toda la vida. Es una molecula. Y la clave de una proteína es que está formada por componentes más pequeños, llamados aminoácidos. Me gusta pensar en ellos como una cadena de cuentas de diferentes colores. Cada cuenta representaría un aminoácido, que son moléculas más pequeñas que contienen átomos de carbono, oxígeno, hidrógeno y, a veces, azufre. Entonces, una proteína es esencialmente una cadena que se compone de estos pequeños aminoácidos individuales. Hay 22 aminoácidos diferentes que puedes combinar de cualquier forma diferente.

Una proteína no suele existir como una cadena, sino que en realidad se pliega en una forma particular, según el orden y cómo interactúan esos diferentes aminoácidos. Esa forma influye en lo que hace la proteína en nuestro cuerpo.

¿De dónde provienen los aminoácidos?

Los aminoácidos de nuestro cuerpo provienen de los alimentos que comemos. También los hacemos en nuestro cuerpo. Por ejemplo, otros animales producen proteínas y las comemos. Nuestros cuerpos toman esa cadena y la descomponen en aminoácidos individuales. Luego, puede convertirlos en cualquier proteína que necesitemos.

Una vez que las proteínas se descomponen en aminoácidos en el sistema digestivo, se llevan a nuestras células y flotan dentro de la célula, como esas pequeñas cuentas individuales en nuestra analogía. Y luego, dentro de la célula, su cuerpo básicamente los conecta para producir las proteínas que su cuerpo necesita para producir.

Podemos producir aproximadamente la mitad de los aminoácidos que necesitamos por nuestra cuenta, pero tenemos que obtener los demás de nuestra comida.

¿Qué hacen las proteínas en nuestro cuerpo?

Los científicos no están exactamente seguros, pero la mayoría está de acuerdo en que hay alrededor de 20.000 proteínas diferentes en nuestro cuerpo. Algunos estudios sugieren que podría haber incluso más. Llevan a cabo una variedad de funciones, desde realizar algunas conversiones metabólicas hasta mantener unidas las células y hacer que los músculos funcionen.

Sus funciones se dividen en unas pocas categorías amplias. Uno es estructural. Su cuerpo está formado por muchos tipos diferentes de estructuras: piense en estructuras parecidas a cuerdas, glóbulos, anclas, etc. Forman la materia que mantiene unido su cuerpo. El colágeno es una proteína que le da estructura a la piel, los huesos e incluso los dientes. La integrina es una proteína que hace enlaces flexibles entre sus células. Su cabello y uñas están hechos de una proteína llamada queratina.

Otro papel importante que asumen es la bioquímica: cómo su cuerpo lleva a cabo reacciones particulares en su célula, como descomponer la grasa o los aminoácidos. ¿Recuerdas cuando dije que nuestro cuerpo descompone las proteínas de los alimentos que comemos? Incluso esa función la llevan a cabo proteínas como la pepsina. Otro ejemplo es la hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno en la sangre. Entonces están llevando a cabo estas reacciones químicas especiales dentro de ti.

Las proteínas también pueden procesar señales e información, como las proteínas del reloj circadiano que mantienen el tiempo en nuestras células, pero esas son algunas categorías principales de funciones que las proteínas llevan a cabo en la célula.

¿Por qué la proteína se asocia a menudo con los músculos y la carne?

Los diferentes tipos de alimentos tienen diferentes tipos de contenido de proteínas. Hay muchos carbohidratos en plantas como el trigo y el arroz, pero son menos ricos en proteínas. Pero la carne en general tiene más contenido de proteínas. Se requiere mucha proteína para formar los músculos de su cuerpo. Es por eso que la proteína a menudo se asocia con comer carne y desarrollar músculo, pero las proteínas realmente están involucradas en mucho, mucho más que eso.

Este artículo se ha vuelto a publicar de The Conversation con una licencia de Creative Commons. Lea el artículo original.


El Instituto de Investigación de la Creación

La evolución significa cambio, pero cuando miramos al mundo viviente, no vemos ningún cambio significativo (macroevolución). Considere las criaturas problemáticas que Darwin etiquetó como "fósiles vivientes". Estos son organismos que supuestamente estuvieron extintos durante muchos millones de años, solo para aparecer en los siglos XX y XXI vivos y coleando.

Australia es el hogar de un escarabajo descubierto vivo en 1998, pero los darwinistas suponen que se extinguió durante "200 millones de años". No ha cambiado en absoluto. Hay fósiles de libélulas de más de "300 millones de años" con la nervadura de las alas prácticamente idéntica a las alas de las libélulas actuales. No hay cambio. ¡Los milpiés supuestamente han estado arrastrándose durante & quot420 millones de años & quot! Un ejemplo de planta fascinante es el pino Wollemi de "150 millones de años" descubierto en 1994 y 2000 al oeste de Sydney, Australia. Uno debe preguntarse: ¿Es lógico suponer que un grupo de árboles puede permanecer en una ubicación física durante más de 150 millones de años y no llegar a alguna ¿fallecimiento? Aquellos afortunados investigadores que obtengan permisos para visitar la ubicación secreta de los rodales de pino Wollemi deben primero cambiarse de ropa para evitar una posible contaminación de los árboles con bacterias, virus o esporas extrañas. Pero, ¿por qué preocuparse por el contagio? El pino Wollemi debería ser increíblemente abundante después de todos esos millones de años. Las corrientes de aire aleatorias y las lluvias a lo largo de los milenios deberían traer todo tipo de "bicho" para infectar estos árboles y sus antepasados ​​cien mil veces.

Otro indicador de tierra joven implica la degradación de compuestos orgánicos (es decir, proteínas) en un entorno geológico. No hay duda, incluso entre algunos naturalistas evolutivos, de que el hueso de dinosaurio no mineralizado que todavía contiene proteína ósea reside en muchos lugares del mundo. 1 Esto es asombroso y destruye el mantra de los dinosaurios que se extinguieron hace 65 millones de años. En pocas palabras, los huesos que contienen proteínas tan bien conservadas no podrían haber existido durante más de unos pocos miles de años en los entornos geológicos en los que se encuentran.

En agosto de 2004, BBC News informó que el Proyecto Núcleo de Hielo del Norte de Groenlandia (NGrip) recuperaba lo que parecen ser briznas de hierba o agujas de pino de núcleos a dos millas por debajo de la superficie. Aunque supuestamente tiene varios millones de años, la posible materia orgánica sugiere que la capa de hielo de Groenlandia se formó rápidamente. 2

Los biólogos de la creación ven la edad de la tierra en términos de solo miles de años. Los fósiles vivientes, la "materia vegetal" antigua y la proteína de dinosaurio no son un problema si la tierra es joven. Los evolucionistas, por otro lado, deben postular períodos imposiblemente largos sin cambio evolutivo cuando una criatura & quotextinct & quot aparece viva, y luego poner excusas por qué la criatura nunca cambió.


Las secuencias de aminoácidos influyen en las propiedades químicas de una proteína.

El descubrimiento de Sanger con la insulina reveló no solo cómo las proteínas han definido estructuras químicas, sino también por qué diferentes proteínas tienen diferentes funciones. Así como las diferentes letras del alfabeto tienen diferentes sonidos, las distintas cadenas R dan a los veinte aminoácidos diferentes propiedades químicas. Por lo tanto, unir aminoácidos en diferentes combinaciones conduce a proteínas con propiedades y formas extremadamente diversas.

La investigación de la insulina de Sanger actuó como un trampolín para el trabajo de otros químicos de proteínas durante las décadas de 1950 y 1960 sobre cómo la estructura se relaciona con la función. Al pasar los rayos X a través de varias proteínas, los investigadores obtuvieron imágenes de sus estructuras tridimensionales. Al estudiar las imágenes y resolver problemas relacionados con la física de los enlaces químicos, los bioquímicos de mediados del siglo XX aprendieron que la secuencia de aminoácidos representa la estructura de las proteínas en un solo nivel. Comenzaron a referirse a la secuencia como la estructura primaria, ya que hace que la cadena de proteínas se retuerza y ​​se doble de manera que le dan a la proteína una forma más compleja.

Ciertos aminoácidos permiten que una cadena polipeptídica se doble, por ejemplo, mientras que otros aminoácidos mantienen la cadena más rígida (Figura 9). Algunas cadenas R son muy hidrófilas, les gusta estar en agua y, por lo tanto, hacen que el aminoácido sea soluble en agua. Otras cadenas R son hidrófobas y no se mezclan con el agua. A menudo, tener un área hidrofóbica, o "bolsillo", dentro de una proteína puede ayudar a que la proteína haga su trabajo particular, por ejemplo, agarrar un sustrato hidrofóbico para modificarlo químicamente.

Estructura primaria Estructura secundaria
Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Figura 9: Las diversas estructuras proteicas.

Dependiendo de sus cadenas R, los aminoácidos también pueden variar en términos de acidez y alcalinidad. Cuando el ambiente es neutro (pH 7), los aminoácidos aspartato y glutamato actúan como ácidos, mientras que la arginina y la lisina actúan como bases, y esto también tiene importantes implicaciones para las propiedades de una proteína.


Un aminoácido de papel terminado.

Tenemos una divertida actividad de plegado de papel. ¿Recuerda que las proteínas están hechas de bloques de construcción llamados aminoácidos y tienen su propia forma especial? Las proteínas no solo se ven diferentes, sino que tienen diferentes funciones que realizar dentro de la célula para mantener su cuerpo funcionando sin problemas.

La proteína que creamos es un canal que se encuentra en la superficie exterior de la célula, o membrana, y funciona como una puerta que deja pasar ciertas moléculas. Algunos canales están abiertos todo el tiempo, mientras que otros pueden cerrarse dependiendo de las señales de la celda o del entorno. Cuando el canal está abierto, otras moléculas pueden ingresar a la célula pasando por el orificio del medio.

Como descubrirás mientras construyes tu canal de origami, la forma de una proteína es muy importante. Si no dobla los aminoácidos de origami correctamente, no encajarían para formar una cadena de proteínas. O, si comete un error al unir los aminoácidos, es posible que el canal terminado no pueda abrirse y cerrarse correctamente.

En la naturaleza puede suceder lo mismo. Si una proteína tiene la forma incorrecta, no funcionará correctamente.

Materiales: Necesitará 8 hojas cuadradas de papel del mismo tamaño.

Consejos: La mejor forma de hacer dobleces es colocar el papel sobre una superficie plana y dura, como una mesa. Es importante prestar atención a la dirección del papel y asegurarse de no cambiar su orientación al seguir las instrucciones.

Puede obtener más información sobre cómo las proteínas se pliegan en formas únicas para hacer que funcionen dentro de su cuerpo en la sección Ciencia de las proteínas.

También puede descargar e imprimir nuestro Folleto de proteínas de origami (PDF) para obtener instrucciones paso a paso sobre cómo hacer su canal de proteínas, o ver este video paso a paso.

1. Dobla una hoja de papel por la mitad en diagonal.
2. Vuelva a doblar el papel por la mitad en diagonal.
3. Tu papel doblado debería verse así
4. Desdobla el papel

5. Dobla el papel por la mitad
6. Vuelva a doblar el papel por la mitad.
7. Tu papel doblado debería verse así

8. Desdobla la capa superior del cuadrado hasta la mitad.
9. Abra la capa superior del cuadrado y aplánelo en un triángulo, usando los pliegues existentes.
10. Tu papel doblado debería verse así

11. Dale la vuelta
12. Desdobla la capa superior hasta la mitad.
13. Abra la capa superior y aplánela en un triángulo, usando los pliegues existentes.
14. Tu papel doblado debería verse así

15. Dobla los bordes de la capa superior solo en la línea central
16. Tu papel doblado debería verse así
17. Dale la vuelta
18. Dobla los bordes de la capa superior solo en la línea central
19. Ahora ha completado un aminoácido. Repite estos pasos con otra hoja de papel hasta que hayas creado un total de ocho aminoácidos.

¡Y eso es! Una vez que tenga los aminoácidos, estará listo para pasar a la Parte 2 para crear el canal de proteínas.


3.4 Proteínas

En esta sección, investigará las siguientes preguntas:

  • ¿Cuáles son las funciones de las proteínas en las células y los tejidos?
  • ¿Cuál es la relación entre aminoácidos y proteínas?
  • ¿Cuáles son los cuatro niveles de organización de las proteínas?
  • ¿Cuál es la relación entre la forma y la función de las proteínas?

Conexión para cursos AP ®

Las proteínas son cadenas largas de diferentes secuencias de los 20 aminoácidos que contienen cada una un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo variable. (Piense en cuántas “palabras” de proteínas se pueden formar con “letras” de 20 aminoácidos). Cada aminoácido está unido a su vecino por un enlace peptídico formado por una reacción de deshidratación. Una cadena larga de aminoácidos se conoce como polipéptido. Las proteínas cumplen muchas funciones en las células. Actúan como enzimas que catalizan reacciones químicas, brindan soporte estructural, regulan el paso de sustancias a través de la membrana celular, protegen contra enfermedades y coordinan las vías de señalización celular. La estructura de las proteínas está organizada en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos. Un cambio en un solo aminoácido puede cambiar la estructura y función de las proteínas. Por ejemplo, la anemia de células falciformes es el resultado de la sustitución de un solo aminoácido en una molécula de hemoglobina que consta de 574 aminoácidos. La estructura secundaria consiste en el plegamiento local del polipéptido mediante la formación de enlaces de hidrógeno que conducen a las conformaciones de la hélice α y la hoja plegada β. En la estructura terciaria, varias interacciones, por ejemplo, enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, enlaces disulfuro e interacciones hidrofóbicas entre grupos R, contribuyen al plegamiento del polipéptido en diferentes configuraciones tridimensionales. La mayoría de las enzimas son de configuración terciaria. Si una proteína se desnaturaliza, pierde su forma tridimensional, es posible que ya no sea funcional. Las condiciones ambientales como la temperatura y el pH pueden desnaturalizar las proteínas. Algunas proteínas, como la hemoglobina, se forman a partir de varios polipéptidos y las interacciones de estas subunidades forman la estructura cuaternaria de las proteínas.

La información presentada y los ejemplos resaltados en la sección, los conceptos de apoyo y los Objetivos de aprendizaje descritos en la Gran Idea 4 del Marco del Currículo de Biología AP ®. Los objetivos de aprendizaje enumerados en el marco curricular proporcionan una base transparente para el curso de biología AP ®, una experiencia de laboratorio basada en la investigación, actividades de instrucción y preguntas del examen AP ®. Un objetivo de aprendizaje fusiona el contenido requerido con una o más de las siete prácticas científicas.

Gran idea 4 Los sistemas biológicos interactúan y estos sistemas y sus interacciones poseen propiedades complejas.
Comprensión duradera 4.A Las interacciones dentro de los sistemas biológicos conducen a propiedades complejas.
Conocimiento esencial 4.A.1 The subcomponents of biological molecules and their sequence determine the properties of that molecule.
Práctica de la ciencia 7.1 The student can connect phenomena and models across spatial and temporal scales.
Objetivo de aprendizaje 4.1 The student is able to explain the connection between the sequence and the subcomponents of a biological polymer and its properties.
Conocimiento esencial 4.A.1 The subcomponents of biological molecules and their sequence determine the properties of that molecule.
Práctica de la ciencia 1.3 The student can refine representations and models of natural or man-made phenomena and systems in the domain.
Objetivo de aprendizaje 4.2 The student is able to refine representations and models to explain how the subcomponents of a biological polymer and their sequence determine the properties of that polymer.
Conocimiento esencial 4.A.1 The subcomponents of biological molecules and their sequence determine the properties of that molecule.
Práctica de la ciencia 6.1 The student can justify claims with evidence.
Práctica de la ciencia 6.4 El estudiante puede hacer afirmaciones y predicciones sobre fenómenos naturales basados ​​en teorías y modelos científicos.
Objetivo de aprendizaje 4.3 The student is able to use models to predict and justify that changes in the subcomponents of a biological polymer affect the functionality of the molecules.

Apoyo a los profesores

Twenty amino acids can be formed into a nearly limitless number of different proteins. The sequence of the amino acids ultimately determines the final configuration of the protein chain, giving the molecule its specific function.

Apoyo a los profesores

Emphasize that proteins have a variety of functions in the body. Table 3.1 contains some examples of these functions. Note that not all enzymes work under the same conditions. Amylase only works in an alkaline medium, such as in saliva, while pepsin works in the acid environment of the stomach. Discuss other materials that can be carried by protein in body fluids in addition to the substances listed for transport in the text. Proteins also carry insoluble lipids in the body and transport charged ions, such as calcium, magnesium, and zinc. Discuss another important structural protein, collagen, as it is found throughout the body, including in most connective tissues. Emphasize that not all hormones are proteins and that steroid based hormones were discussed in the previous section.

The amino group of an amino acid loses an electron and becomes positively charged. The carboxyl group easily gains an electron, becoming negatively charged. This results in the amphipathic characteristic of amino acids and gives the compounds solubility in water. The presence of both functional groups also allows dehydration synthesis to join the individual amino acids into a peptide chain.

Protein structure is explained as though it occurs in three to four discrete steps. In reality, the structural changes that result in a functional protein occur on a continuum. As the primary structure is formed off the ribosomes, the polypeptide chain goes through changes until the final configuration is achieved. Have the students imagine a strand of spaghetti as it cooks in a clear pot. Initially, the strand is straight (ignore the stiffness for this example). While it cooks, the strand will bend and twist and (again, for this example), fold itself into a loose ball made up of the strand of pasta. The resulting strand has a particular shape. Ask the students what types of chemical bonds or forces might affect protein structure. These shapes are dictated by the position of amino acids along the strand. Other forces will complete the folding and maintain the structure.

Las preguntas del desafío de práctica científica contienen preguntas de prueba adicionales para esta sección que lo ayudarán a prepararse para el examen AP. Estas preguntas abordan los siguientes estándares:
[APLO 1.14] [APLO 2.12] [APLO 4.1] [APLO 4.3][APLO 4.15][APLO 4.22]

Types and Functions of Proteins

Proteins are one of the most abundant organic molecules in living systems and have the most diverse range of functions of all macromolecules. Proteins may be structural, regulatory, contractile, or protective they may serve in transport, storage, or membranes or they may be toxins or enzymes. Each cell in a living system may contain thousands of proteins, each with a unique function. Their structures, like their functions, vary greatly. They are all, however, polymers of amino acids, arranged in a linear sequence.

Enzymes , which are produced by living cells, are catalysts in biochemical reactions (like digestion) and are usually complex or conjugated proteins. Each enzyme is specific for the substrate (a reactant that binds to an enzyme) it acts on. The enzyme may help in breakdown, rearrangement, or synthesis reactions. Enzymes that break down their substrates are called catabolic enzymes, enzymes that build more complex molecules from their substrates are called anabolic enzymes, and enzymes that affect the rate of reaction are called catalytic enzymes. It should be noted that all enzymes increase the rate of reaction and, therefore, are considered to be organic catalysts. An example of an enzyme is salivary amylase, which hydrolyzes its substrate amylose, a component of starch.

Hormones are chemical-signaling molecules, usually small proteins or steroids, secreted by endocrine cells that act to control or regulate specific physiological processes, including growth, development, metabolism, and reproduction. For example, insulin is a protein hormone that helps to regulate the blood glucose level. The primary types and functions of proteins are listed in Table 3.1.

EscribeEjemplos deFunciones
Digestive EnzymesAmylase, lipase, pepsin, trypsinHelp in digestion of food by catabolizing nutrients into monomeric units
TransporteHemoglobin, albuminCarry substances in the blood or lymph throughout the body
StructuralActin, tubulin, keratinConstruct different structures, like the cytoskeleton
HormonasInsulin, thyroxineCoordinate the activity of different body systems
DefenseImmunoglobulinsProtect the body from foreign pathogens
ContractileActin, myosinEffect muscle contraction
AlmacenamientoLegume storage proteins, egg white (albumin)Provide nourishment in early development of the embryo and the seedling

Proteins have different shapes and molecular weights some proteins are globular in shape whereas others are fibrous in nature. For example, hemoglobin is a globular protein, but collagen, found in our skin, is a fibrous protein. Protein shape is critical to its function, and this shape is maintained by many different types of chemical bonds. Changes in temperature, pH, and exposure to chemicals may lead to permanent changes in the shape of the protein, leading to loss of function, known as denaturation . All proteins are made up of different arrangements of the most common 20 types of amino acids.

Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, also known as the alpha (α) carbon, bonded to an amino group (NH2), a carboxyl group (COOH), and to a hydrogen atom. Every amino acid also has another atom or group of atoms bonded to the central atom known as the R group (Figure 3.24).

The name "amino acid" is derived from the fact that they contain both amino group and carboxyl-acid-group in their basic structure. As mentioned, there are 20 common amino acids present in proteins. Nine of these are considered essential amino acids in humans because the human body cannot produce them and they are obtained from the diet. For each amino acid, the R group (or side chain) is different (Figure 3.25).

Conexión visual

  1. Polar and charged amino acids will be found on the surface. Non-polar amino acids will be found in the interior.
  2. Polar and charged amino acids will be found in the interior. Non-polar amino acids will be found on the surface.
  3. Non-polar and uncharged proteins will be found on the surface as well as in the interior.

The chemical nature of the side chain determines the nature of the amino acid (that is, whether it is acidic, basic, polar, or nonpolar). For example, the amino acid glycine has a hydrogen atom as the R group. Amino acids such as valine, methionine, and alanine are nonpolar or hydrophobic in nature, while amino acids such as serine, threonine, and cysteine are polar and have hydrophilic side chains. The side chains of lysine and arginine are positively charged, and therefore these amino acids are also known as basic amino acids. Proline has an R group that is linked to the amino group, forming a ring-like structure. Proline is an exception to the standard structure of an animo acid since its amino group is not separate from the side chain (Figure 3.25).

Amino acids are represented by a single upper case letter or a three-letter abbreviation. For example, valine is known by the letter V or the three-letter symbol val. Just as some fatty acids are essential to a diet, some amino acids are necessary as well. They are known as essential amino acids, and in humans they include isoleucine, leucine, and cysteine. Essential amino acids refer to those necessary for construction of proteins in the body, although not produced by the body which amino acids are essential varies from organism to organism.

La secuencia y el número de aminoácidos determinan en última instancia la forma, el tamaño y la función de la proteína. Each amino acid is attached to another amino acid by a covalent bond, known as a peptide bond , which is formed by a dehydration reaction. The carboxyl group of one amino acid and the amino group of the incoming amino acid combine, releasing a molecule of water. The resulting bond is the peptide bond (Figure 3.26).

The products formed by such linkages are called peptides. As more amino acids join to this growing chain, the resulting chain is known as a polypeptide. Each polypeptide has a free amino group at one end. This end is called the N terminal, or the amino terminal, and the other end has a free carboxyl group, also known as the C or carboxyl terminal. While the terms polypeptide and protein are sometimes used interchangeably, a polypeptide is technically a polymer of amino acids, whereas the term protein is used for a polypeptide or polypeptides that have combined together, often have bound non-peptide prosthetic groups, have a distinct shape, and have a unique function. After protein synthesis (translation), most proteins are modified. These are known as post-translational modifications. They may undergo cleavage or phosphorylation, or may require the addition of other chemical groups. Only after these modifications is the protein completely functional.

Enlace al aprendizaje

Click through the steps of protein synthesis in this interactive tutorial.


6 Questions About Hydrolyzed Protein, Answered

You’ve probably seen it listed on labels. But what exactly is it—and what are the benefits?

Hydrolyzed protein: It’s a complicated name for a complicated process. But its benefits can’t be overstated for people who have trouble digesting whole and conventional food sources of protein.

Protein is a necessary macronutrient in the human diet—one that supports everything from cell function to muscle maintenance and generation. It’s composed of long chains of amino acids, many of which are individually necessary for human health.

But for people with compromised digestive function, separating and absorbing those complex chains of amino acids can be difficult, or even impossible, says Vanessa Carr, M.S., R.D.N., L.D.N., clinical nutrition manager for Kate Farms. That’s where hydrolyzed protein comes in.

What the heck does “hydrolyzed” mean?

“Basically, it’s the unchaining of long protein strands into smaller chains or single amino acids,” says Carr. This process involves breaking down the peptide bonds that hold amino acids together, and it’s accomplished using enzymes like the ones produced in the human pancreas or other digestive organs.

Protein molecules can be “partially” hydrolyzed, meaning their amino acid chains are cut down into smaller segments, or they can be completamente hydrolyzed, meaning every amino acid has been isolated, Carr explains.

Why is this necessary?

Digestion involves breaking down food molecules so the body can put them to good use. But again, for some, that breakdown capability is impaired. Because hydrolyzed proteins are already broken down—basically, pre-digested—the body can absorb them with little to no effort, Carr says.

Who benefits most from hydrolyzed proteins?

They’re especially important for people who are missing parts of their intestine, along with those who have pancreatic disease or other conditions that make protein digestion a struggle.

“People with malabsorption disorders,” Carr says, “and people with food allergies or sensitivities can usually tolerate a hydrolyzed protein formula better than the others.” It’s used in hypoallergenic infant formulas, for example.

Hydrolyzed proteins may also cause less of an upset stomach for those with gut conditions like irritable bowel syndrome. They have also been shown to benefit those with slow stomach digestion.

Historically, all hydrolyzed proteins were dairy-based. That’s since changed, and Kate Farms has been at the forefront—more on this later.

How many amino acids are found in protein?

Twenty different amino acids can combine to make protein, says Carr, though a single protein molecule can include a sequence of 200 or more single amino acids in various combinations.

Think of a protein molecule is a train. A big train can have 200 cars, made up of 20 types of cars.

Are all of them essential?

No. Only nine of them are essential, which means the human body cannot produce them on its own.

Ever hear that some foods are “complete” proteins? That means the food contains all nine essential amino acids in the right proportion. While it’s true that animal sources of protein are complete, Carr says, it isn’t necessary to eat only animal products to get all the essential amino acids.

What makes Kate Farms’ hydrolyzed protein different from everyone else’s?

Kate Farms Peptide Formulas contain hydrolyzed pea protein, supplemented with other plant-based amino acids. “We’re the first company to hydrolyze a complete plant-based protein,” Carr says. “Every other hydrolyzed formula—every single one—uses whey, which is from dairy.”

Carr says some people with dairy allergies (or intolerances) can benefit from a hydrolyzed whey protein, but they may experience symptoms when exposed to whey-sourced amino acids. “All Kate Farms products are vegan,” she says, “so there’s no animal sourcing whatsoever.”

In addition, pea protein is not one of the top 8 food allergens. Kate Farms shakes are free of corn as well, unlike the single amino acid formulas on the market.

If you are under a doctor’s care and need a peptide formula, check out our Peptide Formulas to learn about products, free samples, insurance coverage, and talking to your doctor about how peptides may be used in your treatment plan.

If you are not a medical patient and have come to our site just looking for great health knowledge, be sure to try nutritious and delicious Kate Farms Nutrition Shakes, featuring organic pea protein, powerful phytonutrients, and more.


Machine-learning model helps determine protein structures

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Cryo-electron microscopy (cryo-EM) allows scientists to produce high-resolution, three-dimensional images of tiny molecules such as proteins. This technique works best for imaging proteins that exist in only one conformation, but MIT researchers have now developed a machine-learning algorithm that helps them identify multiple possible structures that a protein can take.

Unlike AI techniques that aim to predict protein structure from sequence data alone, protein structure can also be experimentally determined using cryo-EM, which produces hundreds of thousands, or even millions, of two-dimensional images of protein samples frozen in a thin layer of ice. Computer algorithms then piece together these images, taken from different angles, into a three-dimensional representation of the protein in a process termed reconstruction.

en un Métodos de la naturaleza paper, the MIT researchers report a new AI-based software for reconstructing multiple structures and motions of the imaged protein — a major goal in the protein science community. Instead of using the traditional representation of protein structure as electron-scattering intensities on a 3D lattice, which is impractical for modeling multiple structures, the researchers introduced a new neural network architecture that can efficiently generate the full ensemble of structures in a single model.

“With the broad representation power of neural networks, we can extract structural information from noisy images and visualize detailed movements of macromolecular machines,” says Ellen Zhong, an MIT graduate student and the lead author of the paper.

With their software, they discovered protein motions from imaging datasets where only a single static 3D structure was originally identified. They also visualized large-scale flexible motions of the spliceosome — a protein complex that coordinates the splicing of the protein coding sequences of transcribed RNA.

“Our idea was to try to use machine-learning techniques to better capture the underlying structural heterogeneity, and to allow us to inspect the variety of structural states that are present in a sample,” says Joseph Davis, the Whitehead Career Development Assistant Professor in MIT’s Department of Biology.

Davis and Bonnie Berger, the Simons Professor of Mathematics at MIT and head of the Computation and Biology group at the Computer Science and Artificial Intelligence Laboratory, are the senior authors of the study, which appears today in Métodos de la naturaleza. MIT postdoc Tristan Bepler is also an author of the paper.

Visualizing a multistep process

The researchers demonstrated the utility of their new approach by analyzing structures that form during the process of assembling ribosomes — the cell organelles responsible for reading messenger RNA and translating it into proteins. Davis began studying the structure of ribosomes while a postdoc at the Scripps Research Institute. Ribosomes have two major subunits, each of which contains many individual proteins that are assembled in a multistep process.

To study the steps of ribosome assembly in detail, Davis stalled the process at different points and then took electron microscope images of the resulting structures. At some points, blocking assembly resulted in accumulation of just a single structure, suggesting that there is only one way for that step to occur. However, blocking other points resulted in many different structures, suggesting that the assembly could occur in a variety of ways.

Because some of these experiments generated so many different protein structures, traditional cryo-EM reconstruction tools did not work well to determine what those structures were.

“In general, it’s an extremely challenging problem to try to figure out how many states you have when you have a mixture of particles,” Davis says.

After starting his lab at MIT in 2017, he teamed up with Berger to use machine learning to develop a model that can use the two-dimensional images produced by cryo-EM to generate all of the three-dimensional structures found in the original sample.

In the new Métodos de la naturaleza study, the researchers demonstrated the power of the technique by using it to identify a new ribosomal state that hadn’t been seen before. Previous studies had suggested that as a ribosome is assembled, large structural elements, which are akin to the foundation for a building, form first. Only after this foundation is formed are the “active sites” of the ribosome, which read messenger RNA and synthesize proteins, added to the structure.

In the new study, however, the researchers found that in a very small subset of ribosomes, about 1 percent, a structure that is normally added at the end actually appears before assembly of the foundation. To account for that, Davis hypothesizes that it might be too energetically expensive for cells to ensure that every single ribosome is assembled in the correct order.

“The cells are likely evolved to find a balance between what they can tolerate, which is maybe a small percentage of these types of potentially deleterious structures, and what it would cost to completely remove them from the assembly pathway,” he says.

Viral proteins

The researchers are now using this technique to study the coronavirus spike protein, which is the viral protein that binds to receptors on human cells and allows them to enter cells. The receptor binding domain (RBD) of the spike protein has three subunits, each of which can point either up or down.

“For me, watching the pandemic unfold over the past year has emphasized how important front-line antiviral drugs will be in battling similar viruses, which are likely to emerge in the future. As we start to think about how one might develop small molecule compounds to force all of the RBDs into the ‘down’ state so that they can’t interact with human cells, understanding exactly what the ‘up’ state looks like and how much conformational flexibility there is will be informative for drug design. We hope our new technique can reveal these sorts of structural details,” Davis says.

The research was funded by the National Science Foundation Graduate Research Fellowship Program, the National Institutes of Health, and the MIT Jameel Clinic for Machine Learning and Health. This work was supported by MIT Satori computation cluster hosted at the MGHPCC.


Ver el vídeo: Laboratorio de Proteómica (Agosto 2022).